Nutrición Hospitalaria 02675 / http://dx.doi.org/10.20960/nh.02675
Resumen| PDF

Trabajo Original

El músculo, paradigma metabólico en la recuperación nutricional


Ángel Gil

Prepublicado: 2019-05-16
Publicado: 2019-05-31

Logo Descargas   Número de descargas: 32556      Logo Visitas   Número de visitas: 9631      Citas   Citas: 0

Compártelo:


El músculo esquelético es un tejido que representa la mayor parte de la masa corporal total y de las proteínas corporales y que desempeña diversas funciones vitales. La masa muscular es el resultado del equilibrio entre síntesis y degradación y ambos procesos son sensibles a factores como el estado nutricional, el equilibrio hormonal, la actividad física y el ejercicio, así como a la enfermedad. En diversos estados de desnutrición asociados a varias patologías infecciosas y traumáticas, así como a enfermedades crónicas, la masa muscular es afectada más o menos severamente. Asimismo, la sarcopenia es una alteración progresiva y generalizada del músculo esquelético que aparece con la edad y que se asocia con una mayor probabilidad de eventos adversos, como caídas, fracturas, incapacidad física y mortalidad. Por tanto, la recuperación de la masa y de la funcionalidad muscular es clave para mejorar los estados de desnutrición asociados a numerosas patologías. En el presente artículo se resumen las vías metabólicas y los nutrientes más utilizados por el músculo para la obtención de energía y las vías de señalización celular implicadas en la síntesis y degradación del músculo. Asimismo, se comenta la importancia de algunas mioquinas en la interacción con otros tejidos para el mantenimiento de la homeostasis corporal. Existe un gran número de reguladores positivos de la síntesis de proteína muscular. Especialmente, los aminoácidos de cadena ramificada durante la restricción energética contribuyen a la síntesis de proteína muscular, así como a la atenuación de la excreción de nitrógeno corporal y de la proteólisis muscular.

Palabras Clave: Aminoácidos de cadena ramificada. Déficit energético. Proteína dietética. Recambio muscular. Síntesis proteica. Vías de señalización celular en el músculo.



Frontera WR, Ochala J. Skeletal muscle: a brief review of structure and function. Calcif Tissue Int 2015;96:183-95.
DOI: 10.1007/s00223-014-9915-y
Gil Hernández A, Sánchez de Medina C. Síntesis, degradación y recambio de las proteínas. En: Gil A (editor). Tratado de Nutrición. Tomo II. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2017. pp. 177-216.
Dumont NA, Bentzinger CF, Sincennes M-C, et al. Satellite cells and skeletal muscle regeneration. Compar Physiol 2015;5:1027-59.
DOI: 10.1002/cphy.c140068
Schiaffino S, Reggiani C. Fiber types in mammalian skeletal muscles. Physiol Rev 2011;91:1447-531.
DOI: 10.1152/physrev.00031.2010
Ørtenblad N, Nielsen J, Boushel R, et al. The muscle fiber profiles, mitochondrial content, and enzyme activities of the exceptionally well-trained arm and leg muscles of elite cross-country skiers. Front Physiol 2018;9:1-11.
DOI: 10.3389/fphys.2018.01031
Sass FA, Fuchs M, Pumberger M, et al. Immunology guides skeletal muscle regeneration. Int J Mol Sci 2018;19:1-19.
DOI: 10.3390/ijms19030835
Uezumi A, Fukada S, Yamamoto N, et al. Identification and characterization of PDGFR+ mesenchymal progenitors in human skeletal muscle. Cell Death Dis 2014;5:1-10.
DOI: 10.1038/cddis.2014.161
Malecova B, Gatto S, Etxaniz U, et al. Dynamics of cellular states of fibro-adipogenic progenitors during myogenesis and muscular dystrophy. Nat Commun 2018;9:3670.
DOI: 10.1038/s41467-018-06068-6
Prado CM, Purcell SA, Alish C, et al. Implications of low muscle mass across the continuum of care: a narrative review. Ann Med 2018;0:1-39.
DOI: 10.1080/07853890.2018.1511918
Nachit M, Leclercq IA. Emerging awareness on the importance of skeletal muscle in liver diseases: time to dig deeper into mechanisms. Clin Sci 2019;133:465-81.
DOI: 10.1042/CS20180421
Cruz-Jentoft AJ, Bahat G, Bauer J, et al. Sarcopenia: revised European consensus on definition and diagnosis. Age Ageing 2018;48:16-31.
DOI: 10.1093/ageing/afy169
Baumgartner RN. Body composition in healthy aging. Ann NY Acad Sci 2006;904:437-48.
DOI: 10.1111/j.1749-6632.2000.tb06498.x
González Gallego J, González Gross M, Rodríguez Huertas JF. Nutrición en la actividad física y deportiva. En: Gil. A (editor). Tratado de Nutrición. Tomo III. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2017. pp. 465-96.
Stipanuk MH. Leucine and protein synthesis: mTOR and beyond. Nutr Rev 2007;65:122-9.
DOI: 10.1111/j.1753-4887.2007.tb00289.x
Proud CG. Amino acids and mTOR signalling in anabolic function. Biochem Soc Trans 2007;35:1187-90.
DOI: 10.1042/BST0351187
Bolster DR, Crozier SJ, Kimball SR, et al. AMP-activated protein kinase suppresses protein synthesis in rat skeletal muscle through down-regulated mammalian target of rapamycin (mTOR) signaling. J Biol Chem 2002;277:23977-80.
DOI: 10.1074/jbc.C200171200
Gómez Llorente C, Gil Hernández A. Regulación de la expresión génica mediada por compuestos nitrogenados. En: Gil A (editor). Tratado de Nutrición. Tomo II. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2017. pp. 281-307.
Carbone JW, McClung JP, Pasiakos SM. Skeletal Muscle Responses to Negative Energy Balance: Effects of Dietary Protein. Adv Nutr 2012;3:119-26.
DOI: 10.3945/an.111.001792
Carbone JW, McClung JP, Pasiakos SM. Recent Advances in the Characterization of Skeletal Muscle and Whole-Body Protein Responses to Dietary Protein and Exercise during Negative Energy Balance. Adv Nutr 2019;10:70-9.
DOI: 10.1093/advances/nmy087
Ben-Nissan G, Sharon M. Regulating the 20S proteasome ubiquitin-independent degradation pathway. Biomolecules 2014;4:862-84.
DOI: 10.3390/biom4030862
He C, Klionsky DJ. Regulation mechanisms and signaling pathways of autophagy. Annu Rev Genet 2009;43:67-93.
DOI: 10.1146/annurev-genet-102808-114910
Doyle A, Zhang G, Abdel Fattah EA, et al. Toll-like receptor 4 mediates lipopolysaccharide-induced muscle catabolism via coordinate activation of ubiquitin-proteasome and autophagy-lysosome pathways. FASEB J 2011;25:99-110.
DOI: 10.1096/fj.10-164152
Costelli P, Reffo P, Penna F, et al. Ca(2+)-dependent proteolysis in muscle wasting. Int J Biochem Cell Biol 2005;37:2134-46.
DOI: 10.1016/j.biocel.2005.03.010
Du J, Wang X, Miereles C, et al. Activation of caspase-3 is an initial step triggering accelerated muscle proteolysis in catabolic conditions. J Clin Invest 2004;113:115-23.
DOI: 10.1172/JCI18330
Glickman MH, Ciechanover A. The ubiquitin-proteasome proteolytic pathway: destruction for the sake of construction. Physiol Rev 2002;82:373-428.
DOI: 10.1152/physrev.00027.2001
Layman DK. Protein quantity and quality at levels above the RDA improves adult weight loss. J Am Coll Nutr 2004;23(Suppl. 6):631S-6S.
DOI: 10.1080/07315724.2004.10719435
Drummond MJ, Rasmussen BB. Leucine-enriched nutrients and the regulation of mammalian target of rapamycin signalling and human skeletal muscle protein synthesis. Curr Opin Clin Nutr Metab Care 2008;11:222-6.
DOI: 10.1097/MCO.0b013e3282fa17fb
Pasiakos SM, McClung JP. Supplemental dietary leucine and the skeletal muscle anabolic response to essential amino acids. Nutr Rev 2011;69:550-7.
DOI: 10.1111/j.1753-4887.2011.00420.x
Nair KS, Schwartz RG, Welle S. Leucine as a regulator of whole body and skeletal muscle protein metabolism in humans. Am J Physiol 1992;263:E928-34.
DOI: 10.1152/ajpendo.1992.263.5.E928
Nakashima K, Ishida A, Yamazaki M, et al. Leucine suppresses myofibrillar proteolysis by down-regulating ubiquitin-proteasome pathway in chick skeletal muscles. Biochem Biophys Res Commun 2005;336:660-6.
DOI: 10.1016/j.bbrc.2005.08.138
FAO/WHO/UNU. Energy and Protein Requirements: Report of an FAO/WHO/UNU Expert Consultation. WHO Tech Rept Ser 1985;724.
Kurpad AV, Raj T, El-Khoury A, et al. Daily requirement for and splanchnic uptake of leucine in healthy adult Indians. Am J Clin Nutr 2001;74:747-55.
DOI: 10.1093/ajcn/74.6.747
Young VR, Borgonha S. Nitrogen and amino acid requirements: the Massachusetts Institute of Technology amino acid requirement pattern. J Nutr 2000;130:1841S-9S.
DOI: 10.1093/jn/130.7.1841S
Glynn EL, Fry CS, Drummond MJ, et al. Excess leucine intake enhances muscle anabolic signaling but not net protein anabolism in young men and women. J Nutr 2010;140:1970-6.
DOI: 10.3945/jn.110.127647
Whitham M, Febbraio MA. The ever-expanding myokinome: discovery challenges and therapeutic implications. Nat Rev Drug Discov 2016;15:719-29.
DOI: 10.1038/nrd.2016.153
Whitham M, Parker BL, Friedrichsen M, et al. Extracellular vesicles provide a means for tissue crosstalk during exercise. Cell Metab 2018;27:237-51.
DOI: 10.1016/j.cmet.2017.12.001
Carnac G, Ricaud S, Vernus B, et al. Myostatin: biology and clinical relevance. Mini Reviews in Medicinal Chemistry 2006;6:765-70.
DOI: 10.2174/138955706777698642
Leal LG, Lopes MA, Batista ML. Physical exercise-induced myokines and muscle-adipose tissue crosstalk: a review of current knowledge and the implications for health and metabolic diseases. Front Physiol 2018;9:1307.
DOI: 10.3389/fphys.2018.01307
Sánchez Pozo A, Gil Hernández A. Metabolismo lipídico tisular. En: Gil A (editor). Tratado de Nutrición. Tomo I. Madrid: Editorial Médica Panamericana; 2017. pp. 131-54.

Artículos Relacionados:

Trabajo Original: Déficit energético y proteico crítico con gran aporte de calorías provenientes de fármacos tras una semana en una unidad de cuidados intensivos

Erika Ibarra Pastrana , Aurora Elizabeth Serralde Zúñiga

Publicado: 2021-06-09 / http://dx.doi.org/10.20960/nh.03734

Revisión: Efectos de los aminoácidos ramificados en deportes de larga duración: revisión bibliográfica

Publicado: 2021-11-18 / http://dx.doi.org/

Artículos más populares

Revisión: Ayuno intermitente: efectos en diversos escenarios clínicos

Introducción: los esquemas de ayuno intermitente (...

Publicado: 2023-05-24

Trabajo Original: Body mass index and risk of inflammatory breast disease: a Mendelian randomization study

Introduction: in previous studies, obesity was ide...

Publicado: 2023-04-22

Revisión: Relación entre la dieta, aspectos nutricionales y la calidad del sueño en población pediátrica

.La relación entre la dieta y el sueño ha sido esc...

Publicado: 2023-06-08

Una cookie o galleta informática es un pequeño archivo de información que se guarda en su navegador cada vez que visita nuestra página web. La utilidad de las cookies es guardar el historial de su actividad en nuestra página web, de manera que, cuando la visite nuevamente, ésta pueda identificarle y configurar el contenido de la misma en base a sus hábitos de navegación, identidad y preferencias. Las cookies pueden ser aceptadas, rechazadas, bloqueadas y borradas, según desee. Ello podrá hacerlo mediante las opciones disponibles en la presente ventana o a través de la configuración de su navegador, según el caso. En caso de que rechace las cookies no podremos asegurarle el correcto funcionamiento de las distintas funcionalidades de nuestra página web. Más información en el apartado “POLÍTICA DE COOKIES” de nuestra página web.